Revista de Investigaciones Altoandinas - Journal of High Andean Research

Vol. 25 Núm. 1 (2023)
Artículo original

Actividad coagulante del extracto enzimático de tejido abomasal de alpaca sobre leche bovina

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  • Fidel Rodolfo Mujica Lengua,
  • Jack Edson Hernández Mavila
Fidel Rodolfo Mujica Lengua
Universidad Nacional de San Cristóbal de Huamanga, Ayacucho, Perú.
Jack Edson Hernández Mavila
Laboratorio de Procesos Agroindustriales. Departamento Académico de Ingeniería Química. Facultad de Ingeniería Química y Metalurgia. Universidad Nacional de San Cristóbal de Huamanga, Ayacuch, Perú

Publicado 2023-01-31

Palabras clave

  • cuajo, electroforesis, coagulación, proteólisis

Cómo citar

Mujica Lengua, F. R., & Hernández Mavila, J. E. (2023). Actividad coagulante del extracto enzimático de tejido abomasal de alpaca sobre leche bovina. Revista De Investigaciones Altoandinas - Journal of High Andean Research, 25(1), 32-40. https://doi.org/10.18271/ria.2023.493

Resumen

El uso empírico del cuajo de alpaca en la elaboración de quesos artesanales con leche de vaca se encuentra extendido en las comunidades altoandinas del Perú y Bolivia, y no está siendo reportado científicamente. El objetivo del presente estudio fue caracterizar al cuajo de alpaca y evaluar su actividad coagulante. Se colectaron cuajos de alpaca listos para ser usados, directamente de las queserías de cuatro barrios de Viscapalca (Huancavelica-Perú, 4003 msnm); fueron transportados en refrigeración y mantenidos en congelación a -20°C. El Extracto Enzimático Crudo (EEC) se obtuvo por centrifugación a 560 x g por 10 min a 4°C; a partir de él se determinó proteínas por Bradford, perfil electroforético SDS-PAGE, tiempo de coagulación y actividad proteolítica. Se describe también el manejo tradicional del cuajo de alpaca. Se encontró que el EEC contiene 29,80 a 52,91 mg/ml de proteína. El perfil electroforético SDS-PAGE reveló la presencia de por lo menos siete proteínas diferentes, con pesos moleculares entre 91,6 KDa y 15,3 KDa; las más abundantes eran las proteínas de 18,4 KDa y 15,3 KDa, que corresponderían a quimosina y pepsina, respectivamente, ambas de menor peso molecular en comparación con las de origen bovino. El tiempo de coagulación fue 23 min, bajo las condiciones del ensayo; y la mejor actividad proteolítica se registró a pH 5,5. Estos resultados facilitarán más estudios sobre la caracterización molecular del cuajo de alpaca, purificadas previamente las proteínas presentes por cromatografía en columna.

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